sábado, 10 de abril de 2021

Proteína Gq.

 Exemplos de hormônios que atuam por esse mecanismo: TRH, LHRH, Ocitocina.

Essa proteína é um dos receptores que são ligados à proteína G, que se associa-se à fosfolipase C.

É uma proteína trimétrica localizada na face citosólica da membrana plasmática e medeia uma grande variedade de transdução de sinais. Quando inativada tem uma molécula de GDP; Quando o GDP é convertido em GTP e a subunidade alfa se torna ativada e trafega pela membrana até encontrar a fosfolipase C, ativando-a.

A fosfolipase C  hidrolisa um fosfolipídeo específico, o fosfolidilinositol (PI), que, na membrana, ganha dois outros fosfatos, tornando-se o PI-4,5-difosfato. A fosfolipase C vai liberar o fosfatidiltrifosfato (IP3) no citoplasma e o diacilglicerol (DAG) na membrana. O inositoltrifosfato vai se ligar à canais de Ca2+ no retículo endoplasmático que vai liberar Ca2+ no citolplasma. O Ca2+ por si só é capaz de levar à contração muscular ou à secreção de nitrogênio, hormônios, etc, ou seja, levar à atividade celular. Mas o Ca2+ também pode ativar a proteína quinase C, da membrana citoplasmátia, juntamente como DAG. Logo, pode-se dizer que, neste caso, o Ca2+, o IP 3 e o DAG , que são os segundos mensageiros.


https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEgFSJO9tkS6TKbRYilgks7CLE2e9eRBIjqplFtWCCK4Fh7A2RNBFNP5gMKZhlkoOz6Nkiv_CZVdeeo5Q2pB3cyiuzXdFA0Be1HehADRtkjkh1GEj9hUBADh6wP7v79UFhcKaJtSCrS244pq/s640/Captura+de+tela+inteira+29062017+174747.bmp.jpg

Receptores enzimáticos ou associados à enzimas:

Subdivididos em cinco classes:

Serina Treonina Quinases.

Guanilato (ou Guanilil) Ciclase

Tirosina Quinases

Associados à tirosina quinases

Tirosina fosfatases


Receptor Guanilato ciclase: Existem dois tipos de Guanilato Ciclase (isoenzimas) envolvidas na transdução de sinais: os de membrana, que são ativadas por seus ligantes celulares, e os solúveis, ativados pelo óxido nítrico intracelular (NO).



https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEj7ORpof0lDWOG_0C0oFmN6EyddNrfsdMwkQ1-yb5MIY9ThFYL-d6KO0C_Kqn72MsqyEmoYXeJEr-PH-JMunff37DOsYVtmhqKpGVWWYOF6YQ4WKDYhhP4YAgcmS_sGwjTjQl_-1jxftN9O/s320/Captura+de+tela+inteira+29062017+185120.bmp.jpg


O primeiro (de membrana) tipo existe em duas formas semelhantes de posicionamento que são ativados por seus ligantes celulares: ANF e a endotoxina bacteriana. Esses receptores são isoenzimas envolvidas na transdução de sinal que envolve a síntese de GMPc.



https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEhqObx7NBzQ5N-NlCvWNlYO6WjkYjGgtnr_CKoHrZjLoM9tNr_FX4uH8UEfQ8_azbtwfAiHjCmt3jRVK9EuWHYCt_r8bD9I8o3RJFjU42LzwrCsS3nHWaNMzUyUsR0HGIiVUADE_SK8dv20/s400/Captura+de+tela+inteira+29062017+190001.bmp.jpg


Receptores Tirosina Quinase: Existem 6 subfamílias dos receptores tirosina quinase, aos quais se ligam fatores de crescimento, insulina e outras moléculas.


https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEi3GzI5o0O3OGR44EpYlEfGaee4yYSSCOLINiG2tIJ1Ap9Ob39Pq3-iCTomfo42lpIdtRigVDjzOATtsMMqi9wiox8-AMiLA8X2BtoYJD6ordrNR-EWIPpwbq5d0YUAI8Q0mQlp7uyasAA-/s400/Captura+de+tela+inteira+29062017+194721.bmp.jpg


Receptor de insulina:

Consiste em duas cadeias alfa localizadas na superfície externa da membrana plasmática e duas cadeias beta que atravessam a membrana e se estendem na face citosólica. A ligação da insulina nas cadeias alfa desencadeia a autofosforilação dos resíduos de Tirosina (Tyr) no domínio carboxiterminal das subunidades beta, que permite ao domínio da tirosina-quinase catalisar a fosforilação de outras proteínas-alvo.


https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEjNEMVYcKloELjLnlCeN62L2nhWGa6IorfLkIuPqY5aZ-uMgIMUcqOL-ROD-WvmrhYFj7RqHyp6250Fn07xEnIq0UiCZk23o_LfEdWBMCKEpqlfmCukK9Eu68rkbkh6g96xqNR6FoWOCiW0/s400/Captura+de+tela+inteira+29062017+194724.bmp.jpg

https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEhrM6Y4kPrefUy_RpAZjw0EqnXmVLE3D3KiXqBiziWTuHMBlTSt1XVndHjg-ITU2yKEvpheu1KQjLE38fCUZzEsE6sqj2N8IiYsMh2soNZawAKEss80zHRDwSucaxYQlY-b7Bn3I6t6nVj9/s640/Captura+de+tela+inteira+29062017+195845.bmp.jpg





Nenhum comentário:

Postar um comentário